Aufbau eines Coronavirus
SARS-CoV-2 Antigene
Das behüllte RNA-Virus SARS-CoV-2 besteht aus insgesamt 4 Strukturproteinen und 16 Nicht-Strukturproteinen. Die 4 Strukturporteine sind Spike (S), Envelope (E), Nucleocapsid (N) und Membrane (M).
Das Nucleocapsidprotein ist an das RNA-Genom assoziiert, die S-, E- und M-Proteine bilden zusammen die Virushülle. Das S-Protein ist ein Glykoprotein bestehend aus zwei Domänen, der S1 Domäne, welche die Rezeptor Bindedomäne (RBD) enthält, sowie der S2 Domäne inklusive Transmembran- und Endodomäne. Auf der Virusoberfläche bildet das S-Protein trimere Strukturen, wobei die RBD dafür verantwortlich ist, dass sich das Virus an den ACE2-Rezeptor der Wirtszelle anheften und mit ihr verschmelzen kann [1].
Nucleocapsidprotein und S-Protein sind wichtige immunogene Proteine der Virusfamilie Coronaviridae und eignen sich sehr gut für den serologischen Nachweis von Anti-SARS-CoV-2 Antikörpern. Rekombinante Versionen beider Proteine werden bereits vielfältig in unterschiedlichen Testsystemen angewandt [2, 3, 4, 5].
Neutralisierende Antikörper sind vorwiegend gegen das S-Protein gerichtet, das mutmaßlich für sehr spezifische Testeinstellungen geeignet ist, da es innerhalb der Familie der Coronaviren weniger konserviert ist als andere immunogene Antigene [2, 6]. Jüngste Arbeiten zeigten allerdings, dass bei milden Infektionen Antikörper gegen das Nucleocapsidprotein früher nachweisbar sind als Antikörper, die gegen das S-Protein gerichtet sind [3, 7]. Vor allem als Akutmarker kann es sinnvoll sein das Nucleocapsidprotein für den Nachweis von Anti-IgA oder IgM Antikörper einzusetzen, um eine sensitive und frühe Erfassung zu ermöglichen [7]. Im weiteren Verlauf der Immunantwort sinkt das Nucleocapsidprotein-Antikörperlevel, wohingegen Antikörper gegen das S-Protein länger nachweisbar sind.
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